목차 일부

제1장 프로테오믹스 연구방법론
   학습 포인트 ... 2
   1.1. 프로테오믹스(혹은 단백체학)란 무엇인가? ... 3
   1.2. 생체 내에서 어느 정도의 단백질이 발현되는가? ... 5
   1.3. 유전자 수준을 넘어 왜 직접적인 단백질 분석이 필요한가? ... 6
   1.4. 유전자를 대상으로 하는 연구 범위 ... 9
   1.5. 전사체...

더보기

목차 전체

제1장 프로테오믹스 연구방법론
   학습 포인트 ... 2
   1.1. 프로테오믹스(혹은 단백체학)란 무엇인가? ... 3
   1.2. 생체 내에서 어느 정도의 단백질이 발현되는가? ... 5
   1.3. 유전자 수준을 넘어 왜 직접적인 단백질 분석이 필요한가? ... 6
   1.4. 유전자를 대상으로 하는 연구 범위 ... 9
   1.5. 전사체학이 지니는 문제점 ... 11
   1.6. 단백체 연구의 필요성 ... 13
   1.7. 단백체 연구의 목표 및 연구 분야 ... 15
   탐구문제 ... 19
   참고문헌 ... 23
제2장 단백질 분리 및 동정
   학습 포인트 ... 28
   2.1. SDS-PAGE 단백질 전기영동 ... 30
   2.2. 단백질 전기영동에 영향을 주는 인자들 ... 34
   2.3. 2차원 단백질 전기영동 ... 38
   2.4. 식물단백질류의 2차원 단백질 전기영동 ... 46
   2.5. 비평형 pH겔 전기영동법(Nonequilibrium pH Gel Electrophoresis, NEpHGE) ... 49
   2.6. 고정화 pH 구배법(Immobilized pH Gradients, IPGs) ... 50
   2.7. IPG-Dalt 법 ... 52
   2.8. 비환원 2-DE 분석 ... 52
   2.9. 2-DE 분석을 통한 당단백질 검출 ... 53
   탐구문제 ... 57
   참고문헌 ... 67
제3장 단백질이란 무엇인가?
   학습 포인트 ... 74
   3.1. 아미노산 : 단백질 구성단위체 ... 76
   3.2. 폴리펩티드 결합 : 단백질의 기본결합단위 ... 80
   3.3. 단백질의 평균 분자량 계산 ... 82
   3.4. 아미노산 코돈 ... 82
   3.5. 아미노산의 코돈 선호도 ... 84
   3.6. 번역후 단백질 변형 ... 86
   3.7. 단백질 절단 ... 87
   3.8. 단백질 구조 ... 92
   3.9. 단백질 2차 구조 ... 92
   3.10. 알파 나선 캐핑 ... 95
   3.11. 단백질의 β-평판 구조 ... 97
   3.12. 루프 구조 ... 100
   3.13. 2차 구조 골격 특성 ... 102
   3.14. 초월 2차 구조들 ... 104
   3.15. α-나선 쌍극자와 단백질 기능 ... 106
   탐구문제 ... 111
   참고문헌 ... 119
제4장 단백질정보학
   학습 포인트 ... 124
   4.1 단백질 2차 구조 예측 ... 125
   4.2. 2차 구조 예측병 ... 126
   4.3. C-F 2차 구조 예측 ... 127
   4.4. GOR법을 이용한 2차 구조 예측 ... 131
   4.5. 임(Lim)에 의한 비수치적인 접근법 ... 134
   4.6. 신경망 기법을 통한 2차 구조 예측 ... 134
   4.7. 예측도(Q₃) ... 140
   4.8. 카이트 - 두리틀 하이드로파시 도표 ... 141
   4.9. 윈도 크기에 따른 카이트 - 두리틀 하이드로파시 분석 ... 143
   4.10. 막관통 단백질 예측 모델들 ... 145
   4.11. 단백질의 상동성 검색 ... 148
   4.12. 스미스-워터만 알고리즘 ... 152
   4.13. FASTA ... 162
   4.14. FASTA 형식이란? ... 105
   4.15. 니들만-브니쉬(N-W) 알고리즘 ... 171
   4.10. VISTA ... 174
   4.17. 치환행렬이란 무엇인가? ... 176
   4.18. 다중정렬 ... 186
   4.19. 단백질 부호화 영역 판별 ... 198
   4.20. 단백질 3차원 구조 특성 및 예측 ... 208
   4.21. 단백질 구조의 접힘(Folding) ... 210
   4.22. 상동성 모델링(Homology Modeling)법 ... 212
   4.23, 에비니시오(Ab Initio) 모델링 ... 216
   4.24. 분자 간(원자 간) 작용 힘과 포텐설 에너지 ... 218
   4.25. 레빈탈 패러독스(Levinthal Paradox) ... 221
   4.26. 단백질 접힘 율속 단계 ... 223
   4.27. 단백질 서열 분석을 이용한 계통수 작성 ... 226
   4.28. 단백질-단백질 상호작용 네트워크 모델 ... 238
   탐구문제 ... 249
   참고문헌 ... 269
제5장 단백질 동정 및 질량분석법의 활용
   학습 포인트 ... 288
   5.1. 단백질의 절대 분자량 측정 ... 289
   5.2. 단백체학 연구에 사용되는 질량분석기 ... 293
   5.3. 전자분무를 통한 단백질 이온화 ... 294
   5.4. 사극자 내 특정 이온 분리의 원리 ... 298
   5.5. 매트릭스상 레이저 탈리 이온화 기술(MALDI) ... 301
   5.6. MALDI 매트릭스 선정 조건 ... 302
   5.7. 매트릭스 선정 조건 및 결정화 ... 303
   5.8. 이온 비행 시간차 분석기(TOF, Time of Flight) ... 309
   5.9. 번역후 변형 단백질에 대한 질량분석시 고려할 점 ... 311
   5.10. 이온화 방법 및 분석기 특성 ... 318
   5.11. 단백질 혼합물의 질량분석 ... 322
   5.12. 펩티드 질량 지문추적법 ... 325
   5.13. 매트릭스상 레이저 탈리 이온화법에 의한 단백질 질량 지문추적법 ... 328
   5.14. 전자분무 이온화를 이용한 단백질 동정 ... 333
   5.15. 혼합 용액 속의 단백질 질랑분석 ... 337
   5.16. 단편화에 의한 펩티드의 구조와 서열 결정 ... 339
   5.17. 서열 결정의 예와 전략 ... 351
   5.18. 질량분석을 위한 계면활성제 제거 ... 370
   5.19. 펩티드 질량분석의 응용 ... 372
   5.20. 단백질의 동정 ... 373
   5.21. 돌연변이 검출 ... 377
   5.22. 단백질의 번역후 변형 위치 파악과 동정 ... 379
   5.23. 고리형 펩티드 서열 결정 ... 386
   5.24. 단백질 3차원 구조 및 비공유성 결합복합체 분석 ... 387
   5.25. 프로테오믹스 연구의 향후 전망 ... 404
   탐구문제 ... 408
   참고문헌 ... 418
부록
   별첨 1. 프로테옴 분석을 위한 2-DE실험 및 질량분석의 단계별 실시 예 ... 437
   별첨 2. 단백질 2차 구조 예측을 위한 Garnier-Osguthorpe-Robson법 ... 462
   별첨 3. 단백질 등전위점값 계산을 위한 코딩 프로그램 예제 ... 465
   별첨 4. 치환 매트릭스 ... 473
   별첨 5. 단백질 절단 효소 및 반응 조건 ... 509
   별첨 6. 주요 번역후 단백질 변형의 예와 질량 변화값 (314 종류) ... 510
찾아보기 ... 519

더보기 닫기